免疫球蛋白IgADEGM有什么区别

19世纪后期

VonBehring及其同事Kitasato研究发现，用白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素(antitoxin)，随后引入“抗体”一词来泛指抗毒素类物质。抗体(antibody，Ab)是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，是介导体液免疫的重要效应分子，能与相应抗原特异性结合，发挥免疫功能。年，Tiselius和Kabat用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体主要存在于γ区，因此抗体又被称为γ球蛋白。随后，经年和年的世界卫生组织和国际免疫学会联合会讨论决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)

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免疫球蛋白的典型结构特征

免疫球蛋白分子单体呈Y型结构，如图1所示。以IgG为例，Y型结构由两条相同的重链（H）和两条相同的轻链（L）构成。链的氨基末端氨基酸变异较大，称为可变区（V），其余部位称为恒定区（C）。重链和轻链通过非共价相互作用和共价链间二硫键结合在一起，形成一个双边对称结构。铰链区位于重链恒定区CH1与CH2之间，富含脯氨酸，通过二硫键连接在一起，易伸展弯曲，有利于抗体结合位于不同位置的抗原表位。这种柔性铰链存在于IgG、IgA和IgD中，但不存在于IgM或IgE中。重链可变区VH和轻链可变区VL中各含有3个高变区(hypervariableregion，HVR)或互补决定区(