冷藏过程中虾夷扇贝横纹肌微观结构变化与肌

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虾夷扇贝（Patinopectenyessoensis）是我国重要的水产养殖贝类之一。我国虾夷扇贝年产量高达30万t，零售价40～50元/kg，产值达数百亿元，但活贝流通过程中运输成本高、风味下降严重等问题严重制约行业的发展。我国虽然贝类产量居世界首位，但高端刺身级产品却鲜有销售，这除了与消费习惯有关之外，与基础理论研究存在局限也有很大关联。

目前，扇贝横纹肌收缩机制的相关研究较多，但是关于肌肉收缩引发的肌肉微观结构和蛋白理化性质的变化缺少深入研究。大连海洋大学食品科学与工程学院的姜明慧、田元勇*、闫丽新等人为解决虾夷扇贝横纹肌贮藏过程中由于肌肉收缩引发的“硬化”问题，将虾夷扇贝横纹肌进行冷藏，对僵直前、中、后不同阶段的品质变化进行了分析。通过透射电子显微镜观察横纹肌的组织结构变化，测定ATP含量、肌原纤维蛋白的Ca2＋-ATPase及Mg2＋-ATPase活力，分析蛋白盐溶解性的变化规律，并针对ATP含量对蛋白盐溶解性的影响进行了深入探讨。通过以上研究以期明确横纹肌冷藏过程中肌原纤维蛋白理化性质的变化规律，为最终解决贮藏过程中的“硬化”问题提供理论依据。

1、虾夷扇贝冷藏期间横纹肌组织结构的变化

虾夷扇贝外观形态变化

如图1所示，横纹肌在贮藏过程中僵直明显，质地变硬，光泽度及饱满度变差，体积明显缩小。贮藏5d后其厚度减少了20%。通常鱼类死后，贮藏过程中鱼体在肌肉收缩力和骨骼支撑力的作用下，呈现“僵直-解僵”过程并出现裂缝。而扇贝横纹肌离体后无骨骼支撑，贮藏过程中肌肉收缩导致宏观呈现出逐渐“硬化”的状态，未观察到“解僵”过程和裂缝现象。这种宏观变化对肌肉的微观结构和功能性也产生了较大影响，如攀鲈鱼在贮藏过程中持水能力会逐渐下降。同时，肌肉中水分含量的降低也会对其微观结构产生影响。

虾夷扇贝微观结构变化

在贮藏开始时，虾夷扇贝横纹肌肌纤维的结构完整，Z线清晰，肌节平均长度为0.75μm（图2A1）；贮藏5d后肌纤维结构仍相对完整，但Z线变得模糊，肌束间隙增大，肌节平均长度为0.62μm，比0d时明显缩短约17.33%，此外，肌原纤维之间可观察到大量空泡（图2A2）。0d时横纹肌中线粒体结构完整、数量多、体积大（图2B1）；5d时线粒体出现明显空泡样变，嵴断裂严重，但双层膜结构仍完整（图2B2）。

虾夷扇贝横纹肌蛋白组成的变化

利用SDS-PAGE对贮藏0、2、5d的扇贝横纹肌进行全蛋白组分分析，结果如图3所示，贮藏期间肌球蛋白、副肌球蛋白、肌动蛋白等各组分的蛋白含量均未出现明显变化，未观察到新条带的产生。虾夷扇贝横纹肌在冰藏条件下，水溶性蛋白的含量在5d内也无显著变化。相比之下，鳝鱼肌肉在冷藏5d内，肌球蛋白和肌动蛋白均出现了明显的降解。可能是与鱼类肌肉相比，一方面扇贝横纹肌的蛋白性质比较稳定；另一方面，本研究在前处理过程中除去了消化腺，减少了冷藏期间蛋白酶对蛋白质的降解。因此虾夷扇贝生鲜闭壳肌产品的贮藏优势较大。

2、虾夷扇贝冷藏期间横纹肌品质变化

ATP及其关联物含量变化

虾夷扇贝横纹肌冷藏期间ATP及其关联物含量变化如图4所示，0d时的ATP含量为4.39μmol/g。2d时中ATP含量为1.98μmol/g，未检测到HxR和Hx，K值为0。K值是评价水产品鲜度的常用指标，一般认为水产品K值小于20%时为非常新鲜。贮藏5d时仍检测到ATP含量为1.07μmol/g，虽然检测到了HxR及Hx，但K值仅为11.6%。相比之下，活品扇贝在离水干露3d时出现死亡，ATP耗尽；大菱鲆和带鱼在冷藏5d时K值升高至40%左右，处于轻微腐败初期。表明扇贝横纹肌在冷藏期间新鲜度较好、品质下降慢。

肌原纤维蛋白的Ca2＋-ATPase及Mg2＋-ATPase活力变化

肌肉蛋白的功能特性及质地特性与肌原纤维蛋白的性质密切相关，通过测定肌原纤维蛋白中肌球蛋白的Ca2＋-ATPase活力可较好地反映肌肉品质。0d时虾夷扇贝横纹肌中提取的肌原纤维蛋白的Ca2＋-ATPase活力为0.41μmol/（mg·min），冷藏5d后其活力为0.50μmol/（mg·min），Ca2＋-ATPase活力取决于肌原纤维蛋白中的肌球蛋白，而不受肌动蛋白的影响，因此推测冷藏过程中肌球蛋白并未发生变性。

横纹肌冷藏期间蛋白盐溶解度变化

由图6A可知，贮藏相同的时间，虾夷扇贝横纹肌的蛋白溶解度随着NaCl浓度的增加均呈线性上升趋势，贮藏时间对蛋白的盐溶解度影响不大。通常，随NaCl浓度的增加，鱼类肌肉蛋白溶解度呈S型上升，在NaCl浓度为0.3mol/L左右时其蛋白的溶解度迅速升高，在0.5mol/L附近几乎全部溶出，溶解度可达到80%左右，且肌肉鲜度越高溶解度越高。

ATP对横纹肌蛋白盐溶解度的影响

如图7所示，对照组的均质过程导致肌肉中ATP完全被消耗，而EDTA处理组和EGTA处理组中仍能检测到少量的ATP，分别为1.17μmol/g和0.34μmol/g。同时，EGTA添加组中，由于肌肉中依然有ATP和Mg2＋残余，促进了肌球和肌动蛋白解离，因此，在0.4mol/LNaCl浓度下，溶解度由对照组的25%上升到了70%（图7B），并且和对照组相比在上清液中可检测到大量的肌球蛋白（图7C、D）。

结论

虾夷扇贝横纹肌在冷藏5d后处于完全“硬化”的状态。此时，肌肉中线粒体出现空泡样变，嵴断裂严重，但肌纤维的微观结构仍比较完整、肌肉中仍有ATP残留、K值在5d?时仅为11.6%，鲜度较高。“硬化”状态下，ATP的降解促使肌动蛋白和肌球蛋白紧密结合，激活了肌球蛋白的Mg2＋-ATPase，并形成了肌动球蛋白超沉淀，导致肌肉蛋白盐溶解性降低，但是通过外源添加ATP后蛋白溶解度明显升高，表明这种结合作用是可逆的，横纹肌肌肉蛋白仍具有较好的功能性。探讨控制虾夷扇贝横纹肌“硬化”的方法，对于提高产品的品质和延长货架期非常重要，有必要继续深入研究。

本文《冷藏过程中虾夷扇贝横纹肌微观结构变化与肌原纤维蛋白稳定性》来源于《食品科学》年41卷21期-页，作者：姜明慧，田元勇，闫丽新，王选飞，袁春红，刘俊荣。DOI:10./spkx---。点击下方阅读原文即可查看文章相关信息。

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